搜索

x

留言板

尊敬的读者、作者、审稿人, 关于本刊的投稿、审稿、编辑和出版的任何问题, 您可以本页添加留言。我们将尽快给您答复。谢谢您的支持!

姓名
邮箱
手机号码
标题
留言内容
验证码

用荧光显微示踪方法研究RecA在DNA同源识别过程中的工作机理

庞哲 王爽 李辉 徐春华 李明

用荧光显微示踪方法研究RecA在DNA同源识别过程中的工作机理

庞哲, 王爽, 李辉, 徐春华, 李明
PDF
导出引用
导出核心图
  • RecA是原核生物体内参与DNA同源识别过程的一种关键蛋白, 长期以来一直是同源重组相关课题的重要研究对象. 通过荧光显微示踪方法, 发现在同源识别过程中 RecA与单链DNA形成的核蛋白丝与模板DNA的结合是短时(τ=0.2 s)和短程(l=1.05 μm)的, 结合后搜寻模板DNA上的同源位点的过程可分为布朗运动和定向运动两种模式. 结合时核蛋白丝并不是缠绕在模板DNA上, 而是以一种更弱的方式结合在模板DNA外侧进行位点搜寻. 如果在该过程中没有找到同源位点, 核蛋白丝就会脱离模板DNA, 并寻找下一次与模板DNA结合的机会, 重复以上过程.
    • 基金项目: 国家自然科学基金(批准号: 10927402, 11004234)资助的课题.
    [1]

    Muskavitch K M T, Linn S 1981 Enzymes 14 233

    [2]

    Maser R S, Monsen K J, Nelms B E, Petrini J H 1997 Mol. Cell. Biol. 17 6087

    [3]

    Benson F E, Stasiak A, West S C 1994 EMBO. J. 13 5764

    [4]

    New J H, Sugiyama T, Zaitseva E, Kowalczykowski S C 1998 Nature 391 407

    [5]

    Constantinou A, Davies A A, West S C 2001 Cell 104 259

    [6]

    Heyer W, Ehmsen K T, Solinger J A 2003 Trends Biochem. Sci. 28 548

    [7]

    Shan Q, Cox M M 1997 J. Biol. Chem. 272 11063

    [8]

    Heijden T V D, Modesti M, Hage S, Kanaar R, Wyman C, Dekker C 2008 Cell 30 530

    [9]

    Joo C, Mckinney S A, Nakamura M, Rasnik I, Myong S, Ha T 2006 Cell 126 515

    [10]

    Forget A L, Kowalczykowski S C 2012 Nature 482 423

    [11]

    Story R M, Weber I T, Steitz T A 1992 Nature 355 318

    [12]

    Tafvizi A, Huang F, Fersht A R, Mirny L A, Oijen A M V 2011 Proc. Natl. Acad. Sci. 108 563

    [13]

    Gorman J, Chowdhury A, Surtees J A, Shimada J, Reichman D R, Alani E, Greene E C 2007 Cell 28 359

    [14]

    Saxton M J, Jacobson K 1997 Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 26 373

    [15]

    Graneli A, Yeykal C C, Robertson R B, Greene E C 2006 Proc. Natl. Acad. Sci. 103 1221

    [16]

    Li H, Duan Z W, Dou S X, Wang P Y 2012 Acta Phys. Sin. 61 068701 (in Chinese) [李辉, 段兆文, 窦硕星, 王鹏业 2012 物理学报 61 068701]

    [17]

    Bruinsma R F 2002 Physica A 313 211

    [18]

    Nishinaka T, Shinohara A, Ito Y, Yokoyama S, Shibata T 1998 Proc. Natl. Acad. Sci. 95 11071

    [19]

    Bagchi B, Blainey P C, Xie X S 2008 J. Phys. Chem. B 112 6282

    [20]

    Blainey P C, Luo G B, Kou S C, Mangel W F, Verdine G L, Bagchi B, Xie X S 2009 Nature Struct. Mol. Biol. 16 1224

    [21]

    PHsieh P, Camerini-Otero C S, Camerini-Otero R D 1992 Proc. Natl. Acad. Sci. 89 6492

    [22]

    Rosselli W, Stasiak A 1990 J. Mol. Biol. 216 35

    [23]

    Stasiak A, Capua E D 1982 Nature 299 185

  • [1]

    Muskavitch K M T, Linn S 1981 Enzymes 14 233

    [2]

    Maser R S, Monsen K J, Nelms B E, Petrini J H 1997 Mol. Cell. Biol. 17 6087

    [3]

    Benson F E, Stasiak A, West S C 1994 EMBO. J. 13 5764

    [4]

    New J H, Sugiyama T, Zaitseva E, Kowalczykowski S C 1998 Nature 391 407

    [5]

    Constantinou A, Davies A A, West S C 2001 Cell 104 259

    [6]

    Heyer W, Ehmsen K T, Solinger J A 2003 Trends Biochem. Sci. 28 548

    [7]

    Shan Q, Cox M M 1997 J. Biol. Chem. 272 11063

    [8]

    Heijden T V D, Modesti M, Hage S, Kanaar R, Wyman C, Dekker C 2008 Cell 30 530

    [9]

    Joo C, Mckinney S A, Nakamura M, Rasnik I, Myong S, Ha T 2006 Cell 126 515

    [10]

    Forget A L, Kowalczykowski S C 2012 Nature 482 423

    [11]

    Story R M, Weber I T, Steitz T A 1992 Nature 355 318

    [12]

    Tafvizi A, Huang F, Fersht A R, Mirny L A, Oijen A M V 2011 Proc. Natl. Acad. Sci. 108 563

    [13]

    Gorman J, Chowdhury A, Surtees J A, Shimada J, Reichman D R, Alani E, Greene E C 2007 Cell 28 359

    [14]

    Saxton M J, Jacobson K 1997 Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 26 373

    [15]

    Graneli A, Yeykal C C, Robertson R B, Greene E C 2006 Proc. Natl. Acad. Sci. 103 1221

    [16]

    Li H, Duan Z W, Dou S X, Wang P Y 2012 Acta Phys. Sin. 61 068701 (in Chinese) [李辉, 段兆文, 窦硕星, 王鹏业 2012 物理学报 61 068701]

    [17]

    Bruinsma R F 2002 Physica A 313 211

    [18]

    Nishinaka T, Shinohara A, Ito Y, Yokoyama S, Shibata T 1998 Proc. Natl. Acad. Sci. 95 11071

    [19]

    Bagchi B, Blainey P C, Xie X S 2008 J. Phys. Chem. B 112 6282

    [20]

    Blainey P C, Luo G B, Kou S C, Mangel W F, Verdine G L, Bagchi B, Xie X S 2009 Nature Struct. Mol. Biol. 16 1224

    [21]

    PHsieh P, Camerini-Otero C S, Camerini-Otero R D 1992 Proc. Natl. Acad. Sci. 89 6492

    [22]

    Rosselli W, Stasiak A 1990 J. Mol. Biol. 216 35

    [23]

    Stasiak A, Capua E D 1982 Nature 299 185

  • 引用本文:
    Citation:
计量
  • 文章访问数:  2038
  • PDF下载量:  452
  • 被引次数: 0
出版历程
  • 收稿日期:  2012-04-15
  • 修回日期:  2012-05-23
  • 刊出日期:  2012-11-05

用荧光显微示踪方法研究RecA在DNA同源识别过程中的工作机理

  • 1. 北京凝聚态物理国家实验室, 中国科学院物理研究所软物质物理重点实验室, 北京 100190
    基金项目: 

    国家自然科学基金(批准号: 10927402, 11004234)资助的课题.

摘要: RecA是原核生物体内参与DNA同源识别过程的一种关键蛋白, 长期以来一直是同源重组相关课题的重要研究对象. 通过荧光显微示踪方法, 发现在同源识别过程中 RecA与单链DNA形成的核蛋白丝与模板DNA的结合是短时(τ=0.2 s)和短程(l=1.05 μm)的, 结合后搜寻模板DNA上的同源位点的过程可分为布朗运动和定向运动两种模式. 结合时核蛋白丝并不是缠绕在模板DNA上, 而是以一种更弱的方式结合在模板DNA外侧进行位点搜寻. 如果在该过程中没有找到同源位点, 核蛋白丝就会脱离模板DNA, 并寻找下一次与模板DNA结合的机会, 重复以上过程.

English Abstract

参考文献 (23)

目录

    /

    返回文章
    返回